Was istTrypsin?
Trypsin ist ein Serinprotease-Enzym, das in der Bauchspeicheldrüse als inaktives Trypsinogen produziert und im Dünndarm aktiviert wird und Nahrungsproteine in Aminosäuren und Peptide zerlegt, indem es an der Carboxylseite von Lysin- oder Argininaminosäuren schneidet. Es unterstützt die Verdauung, hilft bei der Behandlung von Pankreaserkrankungen und wird häufig in Labortechniken wie Zelldissoziation und Proteomik eingesetzt.
Alles, was Sie wissen müssen
Welche Funktion hat das Trypsin?
Wofür wird Trypsin verwendet?
Trypsin:Chymotrypsin ist eine weit verbreitete orale proteolytische Enzymkombination, um die Reparatur traumatischer, chirurgischer und orthopädischer Verletzungen zu beschleunigen. Es weist eine hohe Bioverfügbarkeit auf, ohne seine biologischen Aktivitäten als entzündungshemmendes, -ödematöses, fibrinolytisches, antioxidatives und -infektiöses Mittel zu verlieren.
Welches Vitamin ist Trypsin?
Diese Daten deuten darauf hin, dass proteolytische Enzyme der Bauchspeicheldrüse-insbesondere Trypsin-für eine optimale Vitamin-B(12)-Absorption notwendig sind.
Welche Krankheiten werden mit Trypsin in Verbindung gebracht?
Erhöhte Trypsinwerte gehen mit einer schweren akuten Pankreatitis einher, die durch dramatisch erhöhte Werte von Ödemen, Serumamylase, entzündlicher Zellinfiltration und Azinuszellschäden nachgewiesen wurde.
Hauptdetails:
Funktion bei der Verdauung:Trypsin ist entscheidend für die Proteinhydrolyse und zerlegt lange Peptidketten im Dünndarm in kleinere Stücke. Es fungiert spezifisch als Endopeptidase, die auf Lysin- und Argininreste abzielt.
Produktion und Aktivierung:Es wird von der Bauchspeicheldrüse produziert und als inaktives Proenzym Trypsinogen freigesetzt, um die Selbstverdauung der Bauchspeicheldrüse zu verhindern. Es wird im Dünndarm durch das Enzym Enterokinase aktiviert.
Klinische Anwendungen:Es wird als therapeutisches Hilfsmittel bei Verdauungsproblemen eingesetzt, die durch Pankreatitis oder Mukoviszidose verursacht werden. Es wird auch mit anderen Enzymen (wie Chymotrypsin) zur Wundheilung und zur Behandlung von Entzündungen kombiniert.
Wissenschaftliche und industrielle Nutzung:Aufgrund seiner spezifischen Fähigkeiten zum Schneiden von Proteinen wird Trypsin häufig in der Proteomik für die Massenspektrometrie, beim Gelverdau von Proteinen und zum Ablösen von Zellen bei Gewebekulturen eingesetzt.
ANALYTISCHE ERGEBNISSE
| Testgegenstand | Methode / Referenz | Spezifikation | Ergebnis | Abschluss | |
|---|---|---|---|---|---|
| Aussehen | Visuell | Weißes bis cremefarbenes kristallines Pulver | Weißes Pulver | Konform | |
| Identifikation | Enzymatische Aktivität / USP-Assay | Positiv | Positiv | Konform | |
| Enzymaktivität (Trypsin) | USP<711>/ BAEE-Assay (UV 253 nm) | Größer oder gleich 10.000 USP U/mg | 11.280 USP U/mg | Konform | |
| Spezifische Aktivität | Interne Methode / Spektralphotometrie | Größer als oder gleich 9.000 U/mg Protein | 10.560 U/mg Protein | Konform | |
| Verlust beim Trocknen | USP<731> | Weniger als oder gleich 5,0 % | 2.8% | Konform | |
| Rückstände bei der Zündung | USP<281> | Weniger als oder gleich 2,5 % | 0.9% | Konform | |
| pH-Wert (1%ige Lösung) | USP<791> | 5.0 – 7.0 | 6.2 | Konform | |
| Schwermetalle (als Pb) | USP<233>/ ICP-MS | Weniger als oder gleich 10 ppm | 1,2 ppm | Konform | |
| Arsen (As) | ICP-MS | Weniger als oder gleich 1,0 ppm | 0,06 ppm | Konform | |
| Blei (Pb) | ICP-MS | Weniger als oder gleich 3,0 ppm | 0,42 ppm | Konform | |
| Cadmium (Cd) | ICP-MS | Weniger als oder gleich 1,0 ppm | 0,05 ppm | Konform | |
| Quecksilber (Hg) | ICP-MS | Weniger als oder gleich 0,1 ppm | < 0.01 ppm | Konform | |
| Gesamtzahl der Teller | USP<61> | Weniger als oder gleich 1.000 KBE/g | 120 KBE/g | Konform | |
| Hefe und Schimmel | USP<61> | Weniger als oder gleich 100 KBE/g | < 10 CFU/g | Konform | |
| E. coli | USP<62> | Nicht erkannt / g | Nicht erkannt | Konform | |
| Salmonellen | USP<62> | Nicht erkannt / 10 g | Nicht erkannt | Konform |
Produktionsprozess
